新西兰总理宣布将于2月辞职******
中新社北京1月19日电 惠灵顿消息：据当地媒体19日报道，新西兰总理阿德恩当天宣布将于2月辞职。
新西兰国家广播电台报道称，当地时间19日下午，阿德恩发表电视讲话宣布，将不会在今年10月14日举行的2023年大选中寻求连任，并将在2月7日前完成卸任。
“对我来说，已经是时候了。”阿德恩表示，经过整个夏天的反思，发现自己已没有足够的精力与能力去完成新一年以及下个任期的工作。报道指出，阿德恩在发表讲话时明显神情沮丧。
据美国有线电视新闻网报道，阿德恩表示这是自己作出的决定。她说，领导一个国家是最具挑战性的事情，除非做好了充足准备能够应对各种意想不到的挑战，否则就不能也不应继续任职。
报道称，阿德恩在讲话中列举了过去六年任期中她遇到的各种挑战，包括新冠疫情、新西兰清真寺枪击案、怀特岛火山喷发事故等。
据路透社报道，阿德恩说，她将继续担任选区议员至4月底，并表示相信工党将在今年大选中取得胜利。
阿德恩出生于1980年7月，2017年10月宣誓就任新西兰总理，2020年10月获得连任。(完)
阻止两个蛋白结合可减轻心肌细胞损伤******
科技日报讯 (通讯员衣晓峰 记者李丽云)近日，科技日报记者从哈尔滨医科大学获悉，中国工程院院士、哈尔滨医科大学药理学院杨宝峰教授团队首次发现干扰p53和ASPP1蛋白的相互作用，可减轻心肌细胞损伤。相关研究成果发表于国际期刊《循环研究》。
杨宝峰及其团队成员潘振伟教授、吕延杰教授研究发现，在正常心脏中，p53和ASPP1蛋白很少，而当发生心肌缺血再灌注时，这两个蛋白会大量增多，从细胞浆进入细胞核从而激发细胞死亡程序。该团队发现当人为抑制其中一个蛋白的表达时，另一个蛋白向核内运输受阻，细胞死亡减少；相反，当增加其中一个蛋白的表达时，另一个蛋白向核内运输增多，细胞死亡增加。这一现象提示这两个蛋白需要在细胞浆中结合到一起，“手拉手”进入细胞核，然后才能激活细胞的死亡过程。该团队设计了一段能够阻止p53和ASPP1蛋白相互结合的多肽分子，发现其能够显著抑制p53和ASPP1蛋白向细胞核内的运输，并减轻心肌细胞损伤。这一发现提示，干预p53和ASPP1蛋白相互作用，可作为心肌保护药物研发的新策略。接下来，杨宝峰团队还将进一步优化影响p53和ASPP1蛋白互相作用的多肽分子，同时设计抑制二者结合的新化合物，旨在最终研发出应用于临床的心肌保护新药物。
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